第六章 酶（一）
1、酶与一般催化剂的比照
（1）酶是生物催化剂，反应条件温文，常温常压，中性ph，酶易失活。
（2）酶具有很高催化功率
（3）酶具有高度专注性：
（4）酶活性受调度控制
【1】调度酶的浓度
【2】激素调度
【3】反应抑制调度
【4】抑制剂、激活剂调度
【5】酶原的激活
【6】共价润饰
【7】别构调控
2、酶的专注性
（一）规划专注性：对底物需求严肃。
（1）必定专注性：只作用一种底物，如脲酶水解尿素。
（2）相对专注性：作用于一类规划附近的底物。
族专注性或基团专注性：对作用键的两端基团，一端需求严肃，对另一端需求不严肃。如 α-d-葡萄糖苷酶，需求糖苷键一端为葡萄糖，另一端可为果糖（如蔗糖），或葡萄糖（如麦芽糖）。
键专注性：只作用必定的键，对键两端基团无严肃需求。如脂酶，蛋白酶。
（二）立体异构专注性：
旋光异构专注性：如只作用l-氨基酸，可用于氨基酸的拆分。
几许异构专注性：如琥珀酸脱氢酶只生成反丁烯二酸。
潜手性辨认：对潜手性分子上的原子有辨认性，如酵母醇脱氢酶，只作用尼克酰胺环的c4上的ha。
（三）酶作用专注性假设：
（1）锁与钥匙学说：
酶与底物为锁与钥匙的联络。但“刚性模板”无法说明反应物和底物均为酶的底物。
（2）诱导契合假设：
酶与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导其构象发生有利于与底物联系的改变，酶与底物在此基础上互补契合，并进行反应
3、米氏方程
（1）1913年michaelis和menten提出并推导出标明[s]与v之间定量联络的米氏方程
v =vmax[s]/km + [s]
km：米氏常数，物理意义为反应速率为最大速率vmax一半时底物的浓度，单位与底物浓度同。
米氏方程标明km及vmax已知时，v~[s]的定量联络。
（2）米氏常数的意义
【1】km是酶的一个特性常数，km巨细只与酶性质有关，而与酶浓度无关。当底物断定，反应温度，ph及离子强度必守时，km值为常数，可用来辨别酶。
【2】不一样的酶km值不一样，测定km要在相同测定条件（ph、温度、离子强度）下进行。
【3】km值可用于判别酶的专注性和天然产品，若一个酶有几种底物就有几个km值，其间km值最小的底物称为该酶的最适底物，又称天然底物。
【4】1 / km可近似标明酶与底物亲和力的巨细。
【5】km可协助揣度某一代谢反应的方向和途径。km小的为首要催化方向（正、逆两方向反应km不一样）。
（3）vmax和k3(kcat)的意义：
酶浓度[e]必定，则对特定底物vmax为一常数。催化常数 kcat 又称酶的转化数，数值上与k3同，为酶被底物饱满时，每秒钟每个酶分子变换底物的分子数。
大大都酶的kcat 为1~104/sec，见p322 表8-2，为每秒钟酶促反应每微摩尔酶分子变换底物的微摩尔数。kcat越大，酶催化功率越高。
kcat / km的意义：
kcat / km巨细可以比照不一样酶或同一种酶催化不一样底物的催化功率。
4、影响酶催化功率的要素
（一）底物和酶的邻近效应与定向效应。
酶催化反应高功率一重要缘由是将分子间反应变为分子内反应。
邻近效应：底物与酶先构成中心体络合物，两分子成一个分子，分子内反应速度比分子间反应速度前进。
定向效应：底物反应基团和酶催化基团正确取位会大大加速反应。p389 表10-3 用二羧酸单苯酯水解相对速度和规划联络实验标明：分子内催化反应，当催化基团羧基与酯键愈邻近并有必定取向，反应速度愈大。每移去一个旋转安适度，反应速度约添加200倍。
（二）底物的形变和诱导契合：
酶使底物分子内活络键中某些基团的电子云密度增高或降低，发生“电子张力”，底物歪曲而接近过渡态，使反应加速。
溶菌酶作用细菌细胞壁，水解由n-乙酰基葡萄糖胺等构成的糖苷键。溶菌酶与底物联系时会致使糖环构象由椅式变成半椅式，可加速水解。
（三）酸碱催化：
酶为广义酸碱催化。咪唑基既是一个强亲核基团，又是一个有用的广义酸碱催化功用基团，因而蛋白质中his含量虽少，但却占有重要的方位。此外酶蛋白中还有氨基、羧基、巯基、羟基等，都具有广义酸碱催化功用。
（四）共价催化：
有亲核催化或亲电催化。酶在催化进程中构成中心物，p392 表10-5列出构成共价中心物的一些酶。
酶分子中氨基酸侧链上有许多亲核基团如羟基、巯基、咪唑基等，可进犯底物的酰基、磷酰基和糖基等。
（五）金属离子催化：
几乎三分之一的酶催化需要金属离子，金属离子可以与酶紧密联系，也可所以松懈联系。
金属作用与h+类似，但因为带正电荷更多而作用更强，且简略坚持必定浓度。② 金属离子可经过电荷屏蔽作用而推进反应。如mg++屏蔽atp中磷酸基负电荷，消除负电荷架空作用而加速激酶的反应，此时激酶真实作用底物是mg2+-atp，而不是atp，见p394。③ 金属离子经过水的离子化，使水分子更具酸性，推进亲核催化。④ 许多氧化复原酶都富含金属的辅基。
（六）多元催化和协同效应：
酶催化反应常常常是几个功用团恰当摆放一起作用。如胰凝乳蛋白酶活性中心处三个氨基酸残基构成“电荷中继网”，催化肽键水解；核糖核酸酶催化水解时，his12起广义碱催化作用，承受一个质子，而his119起广义酸作用，和磷酸的氧原子构成氢键。
（七）微环境影响：
酶促反应在酶表面的疏水裂缝（活性中心）中进行，如同反应在有机溶剂中进行，反应基团不为溶剂化，亲核亲电反应均可加速。如溶菌酶glu35的羧基在非极性区，催化功用增速3×106倍。仿照酶由此方案胶束仿照酶和环糊精等。
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